Kolagen Naturalny - unikalna formuła 5-23
to żywe biologicznie aktywne białko dążące do zespolenia się z włóknami
białek ludzkich.To szansa na spełnienie się jednego z najstarszych marzeń
ludzkości - zatrzymania młodości.
Kolagen jest głównym biopolimerem organizmów żywych.
Występuje w skórze, ścięgnach, kościach, rogówce oka, błonach i kapilarach.
Ze względu na właściwości biologiczne, nietoksyczność, biozgodność ze
wszystkimi organizmami żywymi oraz duże rozpowszechnienie kolagen jest
stosowany jako biomateriał w medycynie, przemyśle farmaceutycznym i
kosmetycznym.
Najnowsze badania wykazują, że w skład rodziny kolagenów
wchodzi aż 20 typów tego białka. Cechą charakterystyczną kolagenu jest
fakt, że cząsteczka tego białka jest potrójną helisą, w której podstawowy
tryplet aminokwasów utrzymujący tę strukturę to glicyna, prolina i hydroksyprolina
(GlyProHyp). Utworzony z aminokwasów łańcuch polipeptydowy zawiera szereg
wiązań, wokół których może się odbywać wewnętrzna rotacja.
Konformacja łańcuchów polipeptydowych decyduje o drugorzędowej strukturze kolagenu.
Długi łańcuch polipeptydowy tworzy helisę. Struktura trzeciorzędowa
powstaje przez połączenie trzech łańcuchów polipeptydowych w potrójną
helisę. Powstanie struktury trzeciorzędowej możliwe jest dzięki występowaniu
wiązań sieciujących. Wiązania te odgrywają decydującą rolę w kształtowaniu
się specyficznej struktury cząsteczki kolagenu. Dzięki wiązaniom sieciującym
tworzą się struktury wyższych rzędów. Struktura czwartorzędowa powstaje
przez połączenie potrójnych helis w fibryle, a struktura piątego rzędu
powstaje przez połączenie fibryl we włókna.
W miarę starzenia się organizmu wzrasta liczba wiązań sieciujących (głównie kowalencyjnych), co powoduje, że struktura kolagenu staje się bardziej sztywna, a kolagen z formy
rozpuszczalnej przechodzi w formę nierozpuszczalną. Różnego rodzaju
czynniki np. podwyższenie temperatury, zmiana wartości pH czy duża dawka
promieniowania mogą doprowadzić do zniszczenia naturalnej struktury
kolagenu, np. do jego denaturacji. Polega ona na zmianach drugo- i trzeciorzędowej
struktury ich cząsteczki bądź zmianach ich struktury nadcząsteczkowej
przebiegających bez rozrywania wiązań peptydowych, czyli z zachowaniem
struktury pierwszorzędowej białka. W przypadku kolagenu denaturacja
oznacza przejście struktury helikalnej w statystyczny kłębek. Temperatura
denaturacji zależy od zawartości wody w kolagenie i od stopnia jego
usieciowania.
Kolagen pełni głównie funkcje podporowe w organizmie,
jest czynnikiem kontrolującym rozmieszczenie sił wewnętrznych i zewnętrznych
działających na ustrój. Materiały kolagenowe znane są z tego, że mogą
w swej strukturze wiązać ogromne ilości wody. Oddziaływanie promieniowania
UV z kolagenem zachodzi in vivo w żywych organizmach jak również z materiałami
kolagenowymi wykorzystywanymi w różnych gałęziach przemysłu i medycynie.
Szczególnie ważna jest stabilność fotochemiczna w przypadku sterylizacji
materiałów kolagenowych promieniowaniem UV. Starzenie się kolagenu in
vitro wynika z fotosieciowania i z fotochemicznego utleniania. Rezultatem
jest zmiana właściwości mechanicznych i termodynamicznych kolagenu.
Dotychczasowe badania wykazały, że roztwory kolagenu pod wpływem promieniowania
UV tracą zdolność do wytwarzania fibryl, a wynikiem procesów fotochemicznych
jest zarówno sieciowanie jak i degradacja. Głównymi chromoforami absorbującymi
UV w kolagenie są aminokwasy aromatyczne: tyrozyna i fenyloalanina.
Typ reakcji fotochemicznych i ich wydajność zależy od obecności innych
substancji w tym białku. Schemat 1. Zmiany konformacyjne i koagulacja
kolagenu a) cząsteczka kolagenu w postaci potrójnej helisy utrzymywanej
przez wiązania wodorowe wenątrz- i międzycząsteczkowe, b) stopniowe
jej niszczenie wskutek rozrywania wiązań wodorowych, co prowadzi do
skłębiania cząsteczki, c) tworzenie rodników wskutek odrywania podstawników
bocznych, d) tworzenie rodników wskutek rozrywania wiązań peptydowych.
Promieniowanie UV prowadzi w polimerach do pękania łańcucha głównego
i tworzenia makrorodników. W atmosferze powietrza makrorodniki te mogą
reagować z tlenem dając makrorodniki tlenkowe i nadtlenkowe prowadzące
do reakcji wtórnych. Wynikiem tych reakcji jest mieszanina produktów
fotodegradacji i utleniania. Zastosowanie w ostatnich latach metod chromatograficznych
pozwoliło na zbadanie zmian zachodzących pod wpływem UV nie tylko w
strukturze drugo- i trzeciorzędowej, ale również w strukturze pierwszorzędowej
kolagenu. Analiza składu aminokwasowego kolagenu wskazuje, że pod wpływem
promieniowania UV maleje zawartość aminokwasów aromatycznych. Powstają
z nich nowe związki, takie jak dityrozyna czy 3,4-dihydroksyfenyloalanina
zwana DOPA. Jednak nie o każdej długości fali promieniowanie UV powoduje
rozpad aminokwasów aromatycznych. Wykazano, że w kolagenie ze skóry
cielęcej UVC (254 nm) powoduje destrukcję aminokwasów aromatycznych,
natomiast UVA (366 nm) i promieniowanie słoneczne nie wywołują tej przemiany.
Promieniowanie UVC (220-290 nm) powoduje degradację cząsteczki kolagenu
i powstawanie produktów o mniejszej masie cząsteczkowej. Ich identyfikacja
jest obiektem ciągłych badań.
Przemiany fotochemiczne w kolagenie są
ciągłym obiektem badań i nie stanowią zamkniętego rozdziału w badaniach
tego biopolimeru. Doniesienia literaturowe dotyczą różnych typów kolagenu,
izolowanych z różnych tkanek i różnych organizmów stąd też wyniki nie
zawsze są powtarzalne. Różne typy kolagenu różnią się między sobą swymi
specyficznymi właściwościami stąd mogą różnie zachowywać się pod wpływem
działania energii cieplnej, czynników chemicznych czy światła.
Uwagi i komentarze: Alina Sionkowska : as@chem.uni.torun.pl
